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Boinc et les projets distribués => Relecture pour publication => Traductions => Traduit et publié => Discussion démarrée par: ousermaatre le 31 July 2016 à 11:05

Titre: nouvelles du projet Rosetta
Posté par: ousermaatre le 31 July 2016 à 11:05


Source:  Rosetta@home
vendredi 29 juillet 2016 09:00

Another paper from the Baker lab in Science! Designed Protein Containers Push Bioengineering Boundaries. "In this paper, former Baker lab graduate student Jacob Bale, Ph.D. and collaborators describe the computational design and experimental characterization of ten two-component protein complexes that self-assemble into nanocages with atomic-level accuracy. These nanocages are the largest designed proteins to date with molecular weights of 1.8-2.8 megadaltons and diameters comparable to small viral capsids. The structures have been confirmed by X-ray crystallography. The advantage of a multi-component protein complex is the ability to control assembly by mixing individually prepared subunits. The authors show that in vitro mixing of the designed subunits occurs rapidly and enables controlled packaging of negatively charged GFP by introducing positive charges on the interior surfaces of the two copmonents. The ability to design, with atomic-level precision, these large protein nanostructures that can encapsulate biologically relevant cargo and that can be genetically modified with various functionalities opens up exciting new opportunities for targeted drug delivery and vaccine design." - from the IPD website. More information can be found at this link. Thank you all for your contributions!
Titre: Re : nouvelles du projet Rosetta
Posté par: Cocagne le 07 August 2016 à 12:39
bon j'ai tenté ça:


Une autre publication du laboratoire Baker en Sciences ! La conception de conteneurs de protéines repousse les limites de la bio ingénierie.
« Dans ce papier, l’ancien étudiant diplômé de Baker, le docteur Jacob Bale et ses collaborateurs décrivent la conception informatique et la description expérimentale de dix complexes de protéines à deux composants qui s’auto assemblent en  nanocage avec une précision au niveau atomique. Ces nanocages sont les protéines les plus grosses conçues à ce jour avec un poids moléculaire de 1,8 à 2,8 mégadalton et des diamètres comparables à des petites capsides virales. Les structures on été confirmées par cristallographie aux rayons X. L’avantage d’une protéine complexe à composants multiples est la capacité à contrôler l’assemblage en mélangeant des sous unités préparées individuellement. Les auteurs montrent que le mélange in vitro des sous unités préparées se produit rapidement et permet le conditionnement contrôlé de GFP (protéines fluorescentes verte) chargées négativement en introduisant des charges positives sur la surface intérieure des deux composants. La capacité à concevoir, avec une précision au niveau atomique, ces larges nanostructures de protéines qui peuvent entourer des matériaux biologiques importants et qui peuvent être génétiquement modifiées avec différentes capacités ouvre de nouvelles et excitantes possibilités pour des médicaments à libération ciblée et la conception de vaccins. » - information du site web IPB. Pour plus d’informations, voir ce lien. Merci à tous pour vos contributions !


et là je pars vider le flacon d'aspirine

ais-je dis que j'avais horreur de la biologie déjà? :priz2tet:
Titre: Re : Re : nouvelles du projet Rosetta
Posté par: [AF>Libristes>Jip] Elgrande71 le 10 August 2016 à 09:18
bon j'ai tenté ça:


Une autre publication du laboratoire Baker en Sciences ! La conception de conteneurs de protéines repousse les limites de la bio ingénierie.
« Dans ce papier, l’ancien étudiant diplômé de Baker, le docteur Jacob Bale et ses collaborateurs décrivent la conception informatique et la description expérimentale de dix complexes de protéines à deux composants qui s’auto assemblent en  nanocage avec une précision au niveau atomique. Ces nanocages sont les protéines les plus grosses conçues à ce jour avec un poids moléculaire de 1,8 à 2,8 mégadalton et des diamètres comparables à des petites capsides virales. Les structures on été confirmées par cristallographie aux rayons X. L’avantage d’une protéine complexe à composants multiples est la capacité à contrôler l’assemblage en mélangeant des sous unités préparées individuellement. Les auteurs montrent que le mélange in vitro des sous unités préparées se produit rapidement et permet le conditionnement contrôlé de GFP (protéines fluorescentes verte) chargées négativement en introduisant des charges positives sur la surface intérieure des deux composants. La capacité à concevoir, avec une précision au niveau atomique, ces larges nanostructures de protéines qui peuvent entourer des matériaux biologiques importants et qui peuvent être génétiquement modifiées avec différentes capacités ouvre de nouvelles et excitantes possibilités pour des médicaments à libération ciblée et la conception de vaccins. » - information du site web IPB. Pour plus d’informations, voir ce lien. Merci à tous pour vos contributions !


et là je pars vider le flacon d'aspirine

ais-je dis que j'avais horreur de la biologie déjà? :priz2tet:
Une autre publication du laboratoire Baker en Sciences ! La conception de conteneurs de protéines repousse les limites de la bio ingénierie.
« Dans ce papier, l’ancien étudiant diplômé de Baker, le docteur Jacob Bale et ses collaborateurs décrivent la conception par ordinateur et la description expérimentale de dix complexes de protéines à deux composants qui s’auto assemblent en  nanocage avec une précision au niveau atomique. Ces nanocages sont les protéines les plus grosses conçues à ce jour avec un poids moléculaire de 1,8 à 2,8 mégadalton et des diamètres comparables à des petites capsides virales. Les structures ont été confirmées par cristallographie aux rayons X. L’avantage d’une protéine complexe à composants multiples est la capacité à contrôler l’assemblage en mélangeant des sous unités préparées individuellement. Les auteurs montrent que le mélange in vitro des sous unités préparées se produit rapidement et permet le conditionnement contrôlé de GFP (protéines fluorescentes verte) chargées négativement en introduisant des charges positives sur la surface intérieure des deux composants. La capacité à concevoir, avec une précision au niveau atomique, ces larges nanostructures de protéines qui peuvent entourer des matériaux biologiques importants et qui peuvent être génétiquement modifiées avec différentes capacités ouvre de nouvelles et excitantes possibilités à des médicaments à libération ciblée et à la conception de vaccins. » - information du site web IPB. Pour plus d’informations, voir ce lien. Merci à tous pour vos contributions !

Vous trouverez en rouge quelques propositions de corrections .  :kookoo:
Merci Cocagne de t'être lancé dans cette traduction .  :jap:
Titre: Re : nouvelles du projet Rosetta
Posté par: modesti le 10 August 2016 à 10:02
J'ai arrêté Rosetta, par moments, alors que leur serveur est au vert et que des unités sont disponibles, je ne reçois plus d'unités, et celles que j'ai calculé ne sont pas renvoyés... une solution ?

 :coffeetime:
Mauvais topic, zarck. Ici c'est les traductions ;)
Tu devrais tenter ta chance ici: http://forum.boinc-af.org/index.php/topic,2319.0.html
Titre: Re : nouvelles du projet Rosetta
Posté par: Cocagne le 10 August 2016 à 10:26
[AF>Libristes>Jip] Elgrande71
première correction... anecdotique l'une ou l'autre

la deuxième oups un oubli

la troisième je ne suis pas d'accord naméo ma phrase est mieux tournée
Titre: Re : nouvelles du projet Rosetta
Posté par: ousermaatre le 13 August 2016 à 22:18
merci Cocagne et Elgrande

Cocagne, tu postes l'article sur le portail ?
Titre: Re : nouvelles du projet Rosetta
Posté par: Cocagne le 13 August 2016 à 23:12
Désolée je n'ai pas les droits... et pas envie de les avoir non plus :D
Titre: Re : nouvelles du projet Rosetta
Posté par: ousermaatre le 14 August 2016 à 16:08
ok. Je m'en vais le publier  :hello: