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Auteur Sujet: Data from Help Stop Muscular Dystrophy Project Used to Examine Protein Function  (Lu 1122 fois)

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source: http://www.worldcommunitygrid.org/about_us/viewNewsArticle.do?articleId=493
 
19 août 2016    

Récapitulatif
Dr. Alessandra Carbone, lead researcher for the Help Stop Muscular Dystrophy project, recently co-authored a paper that uses World Community Grid data to shed light on how proteins function and interact with each other.
 


Dr. Alessandra Carbone, who led the Help Cure Muscular Dystrophy Project, recently published a paper that used data from the project to examine protein function and protein-protein interaction.

Proteins are the all-important molecules involved in biological processes and machinery in cells. Their interactions with each other and other molecules control and implement their functions. Thus it is important to understand whether they interact, and specifically how they interact. The complex surfaces of proteins present patterns of attractive and repulsive electric charges which match to a varying degree the opposite pattern of charges on other molecule surfaces. Understanding which of possibly many portions of the surface of a protein are most responsible for reactions with other molecules and proteins are key to understanding their functions.

This open-access paper describes the researchers' efforts and helpful techniques in identifying and classifying the surface interaction sites of proteins using results calculated in Phase One of the Help Cure Muscular Dystrophy project, which ran on World Community Grid from December 2006 to June 2007.

Information

Paper Title: Great interactions: How binding incorrect partners can teach us about protein recognition and function

Authors: Lydie Vamparys, Benoist Laurent, Alessandra Carbone, Sophie Sacquin-Mora


The quote above is from the article. For a future study, the researchers plan to apply the analysis tools from this experiment to the results from Phase 2 of the Help Cure Muscular Dystrophy project.
Author Abstract

Protein–protein interactions play a key part in most biological processes and understanding their mechanism is a fundamental problem leading to numerous practical applications. The prediction of protein binding sites in particular is of paramount importance since proteins now represent a major class of therapeutic targets. Among others methods, docking simulations between two proteins known to interact can be a useful tool for the prediction of likely binding patches on a protein surface. From the analysis of the protein interfaces generated by a massive cross-docking experiment using the 168 proteins of the Docking Benchmark 2.0, where all possible protein pairs, and not only experimental ones, have been docked together, we show that it is also possible to predict a protein's binding residues without having any prior knowledge regarding its potential interaction partners. Evaluating the performance of cross-docking predictions using the area under the specificity-sensitivity ROC curve (AUC) leads to an AUC value of 0.77 for the complete benchmark (compared to the 0.5 AUC value obtained for random predictions). Furthermore, a new clustering analysis performed on the binding patches that are scattered on the protein surface show that their distribution and growth will depend on the protein's functional group. Finally, in several cases, the binding-site predictions resulting from the cross-docking simulations will lead to the identification of an alternate interface, which corresponds to the interaction with a biomolecular partner that is not included in the original benchmark


naz

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Un projet francais mené par l'afm et le cnrs :love: :love: :love:
Merci d'avance à la où le traducteur...  :kookoo:



Hors ligne JeromeC

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19 août 2016

Récapitulatif

Dr. Alessandra Carbone, chercheur principal pour le projet "Help Stop Muscular Dystrophy" a récemment co-écrit un document qui utilise les données du World Community Grid pour faire la lumière sur la façon dont fonctionnent les protéines et interagissent les unes avec les autres.
 

Le Dr. Alessandra Carbone, qui dirige [je ne sais pas pourquoi ils ont écrit "a dirigé", c'est plus elle ?] le projet HSMD, a récemment publié un document qui a utilisé les données du projet pour examiner la fonction des protéines et de l'interaction protéine-protéine.

Les protéines sont des molécules très importantes impliquées dans les processus biologiques et la machinerie des cellules. Leurs interactions entres elles et avec d'autres molécules déterminent et mettent en œuvre leurs fonctions. Ainsi, il est important de comprendre lorsqu'elles interagissent, et plus précisément la façon dont elles interagissent. La surface complexe des protéines comporte des schémas de charges électriques attractives et répulsives qui correspondent à un degré variable à des schémas opposés de charges sur d'autres surfaces de molécules. Comprendre lesquelles des nombreuses parties de la surface d'une protéine sont les plus responsables des réactions avec d'autres molécules et les protéines sont essentielles à la compréhension de leurs fonctions.

Le présent document en "accès ouvert" décrit les efforts et les techniques utiles pour identifier et classer les sites d'interaction de surface des protéines en utilisant les résultats calculés dans la phase un du projet Help Cure Muscular Dystrophy, qui a fonctionné sur le World Community Grid de Décembre 2006 à Juin de 2007 de chercheurs.

Information

Titre: Great interactions: Comment les partenaires de liaison incorrectes peuvent nous en apprendre sur la reconnaissance et la fonction des protéines

Auteurs: Lydie Vamparys, Laurent Benoist, Alessandra Carbone, Sophie Sacquin-Mora


La citation ci-dessus est issue de l'article. Pour une future étude, les chercheurs envisagent d'appliquer les outils d'analyse de cette expérience pour les résultats de la phase 2 du projet Help Cure Muscular Dystrophy.


Résumé des auteurs :

Les interactions protéine-protéine jouent un rôle clé dans la plupart des processus biologiques et la compréhension de leur mécanisme est un problème fondamental qui conduit à de nombreuses applications pratiques. La prédiction des sites de liaison de protéines, en particulier, est d'une importance primordiale car les protéines représentent désormais une grande classe de cibles thérapeutiques. Parmi les autres méthodes, simulations d'amarrage entre deux protéines connues pour interagir peuvent être un outil utile pour la prédiction des correctifs susceptibles de liaison sur une surface de la protéine. De l'analyse des interfaces protéiques générés par une expérience de cross-docking massif en utilisant les 168 protéines de la Docking Benchmark 2.0, où toutes les paires de protéines possibles, et pas seulement celles expérimentales, ont été amarré ensemble, nous montrons qu'il est également possible de prédire les résidus de liaison d'une protéine sans avoir aucune connaissance préalable concernant ses partenaires d'interaction potentiels. L'évaluation de la performance des prévisions de cross-docking en utilisant l'aire sous la spécificité-sensibilité courbe ROC (AUC) conduit à une valeur AUC de 0,77 pour l'indice de référence complet (par rapport à la valeur AUC 0,5 obtenu pour les prédictions aléatoires). En outre, une nouvelle analyse de la concentration effectuée sur les patchs de liaison qui sont dispersés sur la surface montrent des protéines que leur distribution et la croissance dépendront du groupe fonctionnel de la protéine. Enfin, dans plusieurs cas, les prédictions-site de liaison résultant des simulations de cross-docking vont conduire à l'identification d'une autre interface, ce qui correspond à l'interaction avec un partenaire biomoléculaire qui ne sont pas inclus dans l'indice de référence d'origine.


[si y'en a qui ont compris plus de 5 mots d'affilé du dernier paragraphe, ils me font signe :D]

A quoi bon prendre la vie au sérieux, puisque de toute façon nous n’en sortirons pas vivants ? (Alphonse Allais)


Hors ligne JeromeC

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