Article World Community Grid

[amine548]

Bonjour,

Un nouvelle article de World Community Grid a été publié 21/06/2012. Il est en anglais et doit être traduit en français pour être ensuite publié sur le portail.

Le lien menant a cette article est le suivant :

- http://www.worldcommunitygrid.org/about_us/viewNewsArticle.do?articleId=202

Merci d'avance.
Cordialement.

[cedricdd]

C'est un article technique pour les biologistes, pas certain que ça soit très intéressant à traduire, mais si quelqu'un est motivé pour les 10 pages du pdf pourquoi pas.

[amine548]

C'est pas obligé de traduire les dix page, même si ça serait l'idéal, mais traduire l'essentiel de l'article serait déjà amplement suffisant.

[JeromeC]

"On" pourrait se contenter de la page de résumé du site WCG  :

Paper Title:

"The Plant Proteome Folding Project: Structure and Positive Selection in Plant Protein Families"

Lay Person Abstract:

Melissa Pentony et al. have presented work considering components of proteins exhibiting faster-than-average evolution in the proteomes of five major plant species, including rice (Oryza sativa) and Arabidopsis thaliana (an important model organism for plant study). They describe new information on the relationship between evolution and protein structure in plants.

The World Community Grid has contributed to this study by providing a much more structurally complete view of unknown and understudied proteins from five plant families than was previously available. The results from the Human Proteome Folding project produced 29,202 protein structures contributing to this project, of which 4,764 were very high-confidence. This should eventually assist agricultural scientists to better understand important plant and food crops, how to breed them for disease resistance, better nutrition and to better handle environmental stress.

Technical Abstract:

Despite its importance, relatively little is known about the relationship between the structure, function, and evolution of proteins, particularly in land plant species. We have developed a database with predicted protein domains for five plant proteomes (http://pfp.bio.nyu.edu/) and used both protein structural fold recognition and de novo Rosetta-based protein structure prediction to predict protein structure for Arabidopsis and rice proteins. Based on sequence similarity, we have identified ~15,000 orthologous/paralogous protein family clusters among these species and used codon-based models to predict positive selection in protein evolution within 175 of these sequence clusters. Our results show that codons that display positive selection appear to be less frequent in helical and strand regions and are overrepresented in amino acid residues that are associated with a change in protein secondary structure. Like in other organisms, disordered protein regions also appear to have more selected sites. Structural information provides new functional insights into specific plant proteins and allows us to map positively selected amino acid sites onto protein structures and view these sites in a structural and functional context.

[amine548]

Oui, si c'est le résumé des dix pages qui se trouve dans le PDF, ça serait déjà suffisant.

[JeromeC]

Yapuka yakafokon !

[amine548]

Bonjour,

Quelqu'un pourrait-il le traduire, svp ?

Merci d'avance.
Cordialement.

[Spica]

Voilà, voilà, à ton service...Ca doit pas etre trop faux... Merci Reverso pour la traduction de certains mots

Titre de l'article
" Le projet de repliement du protéome des plantes: structure et sélection positive dans les familles de protéines des plantes."

Résumé de Lay Person:

Melissa Pentony et al. présentent un travail considérant les composantes des protéines avec une évolution plus rapide que la moyenne dans le protéome de cinq espèces majeures de plantes, incluant le riz (Oryza sativa) et Arabidopsis thaliana (un organisme modèle important pour l'étude des plantes). Ils apportent de nouvelles informations sur la relation entre l'évolution et la structure des protéines des plantes.

Le projet World Community Grid contribue à ce projet en fournissant une vue bien plus complète, par rapport à ce qui était connu auparavant, de la structure de protéines inconnues ou peu étudiées de cinq familles de plantes. Les résultats du projet Human Proteome Folding ont contribués à 29202 structures de protéines pour ce projet dont 4764 avec un haut degré de fiabilité. Ceci pourrait éventuellement aider les scientifiques agricoles à mieux comprendre les cultures importantes de plantes ou nouricières, comment les cultiver pour une meilleure résistance aux maladies, une meilleure nutrition ou encore mieux cerner le stress environnemental.

Résumé technique :

Malgré son importance, relativement peu de choses sont connues sur la relation entre la structure, la fonction et l'évolution des protéines, en particulier dans les espèces de plantes terrestres. Nous avons développé une base de données avec des domaines de protéines prédites pour cinq protéomes de plantes (http://pfp.bio.nyu.edu/)  et utilisé à la fois la reconnaissance du repli structurel des protéines et la prédiction automatique de structure des protéines basé sur Rosetta, pour prévoir la structure protéinique des protéines du riz et d'Arabidopsis. En s'appuyant sur les similarités de séquencage, nous avons identifié environ 15000 groupements de familles de protéines orthologues/paralogues et utilisé des modèles basés sur les codons pour prédire la sélection positive dans l'évolution des protéines parmi 175 de ces groupements de séquences. Nos résultats montrent que les codons qui présentent une sélection positive sont moins fréquents dans les régions hélicoïdales ou allongées (strand?) et surreprésentés dans les résidus amino-acides qui sont associés avec un changement de struicture secondaire de la protéine. Comme dans les autres organismes, les régions désordonnées des protéines présentent plus de sites sélectifs. L'information structurelle fournit de nouvelles approches sur les protéines spécifiques de plantes et nous permet de reporter
les sites amino-acides sélectionnés positivement sur les structures des protéines et d'observer ces sites dans un contexte structurel et fonctionnel.

orthologues/paralogues : Orthologue veut dire protéines qui ont la meme fonction dans différentes espèces mais qui n'ont pas forcement le meme ancetre. Paralogue veut direqui ont un ancetre commun et sont donc présent dans le meme génome. Mais ils peuvent avoir des fonctions différentes.

codon : http://fr.wikipedia.org/wiki/Code_g%C3%A9n%C3%A9tique