Auteur Sujet: Proteins@home - [Projet Terminé]  (Lu 42679 fois)

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shann

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« Réponse #25 le: 27 juillet 2006 à 18:24 »
Leur site ne repond plus
J'ai enfin fini ma première WU mais je ne peux pas la renvoyer
Le site à l'air HS
Quelqu'un à des infos ?

Antares

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« Réponse #26 le: 01 août 2006 à 09:07 »
Le serveur est tombé !!!
Quand le dernier arbre sera abattu, la dernière rivière empoisonnée, le dernier poisson capturé, alors le visage pâle réalisera que l'argent ne se mange pas.

Sitting Bull


Antares

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« Réponse #27 le: 01 août 2006 à 09:10 »
Citation de: Douglas Riper
juste comme ca : Quelles sont les difference avec les autres projets liés aux protéines ? :o


Il y a tellement de proteïnes...
Quand le dernier arbre sera abattu, la dernière rivière empoisonnée, le dernier poisson capturé, alors le visage pâle réalisera que l'argent ne se mange pas.

Sitting Bull


shann

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« Réponse #28 le: 01 août 2006 à 09:59 »
Citation de: Antares
Le serveur est tombé !!!

Il a du tomber bien bas car il met vachement de temps à remonter....

popolito

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« Réponse #29 le: 01 août 2006 à 10:54 »
Je crois que c'était prévu que le projet soit down quelques temps. J'ai vu ça sur le forum boincsynergy je crois ;)
Tu aimes Mathematica®, t'es un noob en informatique ou tu t'ennuies, c'est le moment d'aller sur HEImicro.

epierre

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« Réponse #30 le: 21 août 2006 à 12:11 »
toujours rien non plus...

Heyoka

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« Réponse #31 le: 21 août 2006 à 16:27 »
Le site est quand même revenu, c'est dejà pas mal.

Heyoka

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« Réponse #32 le: 03 octobre 2006 à 13:30 »
On avait un peu oublié le projet mais il remarche assez bien.
110 unités à pourvoir, 172 en progrès
http://biology.polytechnique.fr/proteinsathome/status.php

Une question de Nightbird sur les checkpoint

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« Réponse #33 le: 03 octobre 2006 à 16:28 »
inscris !! :bounce:  :bounce:
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jump400

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« Réponse #34 le: 15 octobre 2006 à 02:13 »
+ 1 !
Il faut toujours un code invité (voir : plus haut  :D )

L'AF n'est que 5ème, dommage pour un projet français. Mais on va remédier à ça, non ;) ?

Les wus durent environ 1h (j'aime !)
Pas encore prévu pour Mac et Linux.
Contrairement à ce qui est annoncé sur la page d'accueil du projet, cela marche aussi sous Win2000.
Pas de stats en dehors de celles du projet

shann

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« Réponse #35 le: 15 octobre 2006 à 14:11 »
Bravo à Jump400: User of the day sur la première page de Proteins  :bounce:  :bounce:  

jump400

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« Réponse #36 le: 15 octobre 2006 à 14:27 »
Citation de: shann
Bravo à Jump400: User of the day sur la première page de Proteins  :bounce:  :bounce:

Pour parodier une pub : "100% des User of the Day on créé leur profil"  ;)
Je l'ai fait hier sur tous les projets auxquels je participe, c'est peut-être un moyen de faire un peu de pub pour l'AF

Damien

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« Réponse #37 le: 15 octobre 2006 à 15:33 »
Citation de: jump400
Pour parodier une pub : "100% des User of the Day on créé leur profil"  ;)
Je l'ai fait hier sur tous les projets auxquels je participe, c'est peut-être un moyen de faire un peu de pub pour l'AF


C'est effectivement une bonne idée systématiquement mise en oeuvre par les membres les plus actifs de l'équipe Boinc Synergy. Exemple: http://biology.polytechnique.fr/proteinsathome/team_display.php?teamid=5


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« Réponse #38 le: 15 octobre 2006 à 18:38 »
oui je connaissais pas ... et j'ai bien moi aussi les WU d'1 heure ! :)
et je suis francais !!! donc ca a tout pour plaire ce prog ... en attendant le décrypton !!!
:)

donc +1 :)
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popolito

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« Réponse #39 le: 15 octobre 2006 à 19:03 »
L'avantage, c'est que ce projet diffère des autres projets de repliement de protéines (dans son fonctionnement, puisqu'ici, on cherche les différentes séquences en acides aminés pour une forme donnée)
Tu aimes Mathematica®, t'es un noob en informatique ou tu t'ennuies, c'est le moment d'aller sur HEImicro.

pas93

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« Réponse #40 le: 15 octobre 2006 à 19:26 »
Moi pas possible de m'y inscrire sous Boincstudio :??:

pas93

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« Réponse #41 le: 15 octobre 2006 à 19:35 »
J'ai trouver d'ou vient le problème c'est que L'url est trop grande elle ne rentre pas entière dans Boincstudio il faut simplement faire une modif sur Bs en autorisant à tapé une Url plus grande que 42 caractères.

[AF>Libristes>Jip] otax

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« Réponse #42 le: 15 octobre 2006 à 20:44 »
Citation de: popolito
L'avantage, c'est que ce projet diffère des autres projets de repliement de protéines (dans son fonctionnement, puisqu'ici, on cherche les différentes séquences en acides aminés pour une forme donnée)


 :jap: Merci pour cette précision, car on peut finir par se demander quelles sont les subtiles différences entre les uns et les autres si on n'y regarde pas de près.

popolito

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« Réponse #43 le: 15 octobre 2006 à 21:05 »
Je me trompe peut-être hein, mais c'est ce que j'ai cru comprendre ;)


Ah, voilà, j'ai retrouvé le texte :
Pour  comprendre  la fonction  d'une  protéine  et,  le cas échéant,  pour  la modifier ou la contrôler,  la connaissance  de la structure  moléculaire tri-dimensionnelle est essentielle. Or, les projets internationaux de séquençage de génomes ont fait véritablement exploser la quantité d'information génomique disponible. Mais le nombre  de structures de protéines connues augmente beaucoup moins vite. L'écart entre le nombre de séquences et le nombre de structures connues continue donc de se creuser. La simulation moléculaire peut  aider  à résoudre  ce problème,  en fournissant  des prédictions de la structure 3D à partir de la séquence d'acides aminés d'une protéine. C'est le problème classique  du repliement. Mais cette classe de prédictions est très difficile, et il est intéressant de renverser le problème, pour s'intéresser au problème inverse du repliement. Il ne s'agit plus de prédire la structure à partir de   la   séquence,   mais   d'identifier les séquences les plus favorables correspondant à un repliement (une structure tri-dimensionnelle) donné. Nous nous proposons de résoudre ce problème inverse pour tous les repliements protéiques connus. Ces quelques 2000 repliements représentent une   fraction importante des repliements qui existent dans la nature ; probablement de l'ordre de 50%. Identifier les séquences associées, c'est réaliser une “carte des séquences”, qui balise une fraction  importante  de l'espace des séquences protéiques, et relie chacune à une structure 3D. Cette carte  réduirait  le problème  de prédiction  de structure  au  problème,  plus simple, de comparaison de séquences. En effet, pour chaque nouveau gène, il suffirait de comparer sa séquence d'acides aminés avec celles de la carte: les séquences les plus proches dans la carte nous indiqueraient  le repliement préférentiel de la nouvelle séquence. La cartographie à grande échelle que nous proposons permettrait donc d'avancer dans l'attribution des structures
(eg dans le contexte de la génomique structurale), l'attribution des fonctions (pour l'annotation des génomes et la protéomique), et l'ingénierie de protéines avec des fonctions nouvelles.


C'est un peu long, c'est un copier coller de .pdf donc ce n'est peut-être pas terrible.
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popolito

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« Réponse #44 le: 15 octobre 2006 à 21:06 »
Tu aimes Mathematica®, t'es un noob en informatique ou tu t'ennuies, c'est le moment d'aller sur HEImicro.

[AF>Libristes>Jip] otax

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« Réponse #45 le: 15 octobre 2006 à 21:11 »
Citation de: popolito
Je me trompe peut-être hein, mais c'est ce que j'ai cru comprendre ;)


Je pense que tu ne te trompé-je point du tout  :D

jump400

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« Réponse #46 le: 16 octobre 2006 à 13:25 »

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« Réponse #47 le: 16 octobre 2006 à 17:49 »
et je vais mettre mes 3 pc pour passer 2ème en rack !!!
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pas93

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« Réponse #48 le: 16 octobre 2006 à 18:20 »
Moi je commence pèpère j'ai mis proteins@home sur 1 seul pc en partage avec Docking en faite je suis bien sur docking pour le moment pour que l'af prennent de L'avance, il reste ensuite un petit effort à faire sur simap donc je ne le lache pas tout de suite, mais il y a aussi le projet Leiden qui à besoin de puissance donc je ne peut me mettre à font sur Proteins pour le moment

jump400

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« Réponse #49 le: 20 octobre 2006 à 11:58 »

AF 3 ème !  :)