Auteur Sujet: Rosetta - Actualités  (Lu 21603 fois)

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Heyoka

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Rosetta - Actualités
« le: 21 septembre 2006 à 17:42 »
Les premières unités de travail pour la conception de vaccins viennent juste d'être envoyées sur rosetta@home ! En ce qui concerne la conception de vaccins, nous adoptons un certain nombre d'approches différentes ; pour les calculs qui viennent juste d'être envoyés, nous essayons de stabiliser la protéine GP120 qui enveloppe le VIH et change de conformation lorsqu'elle interagit avec d'autres protéines , si nous y arrivons ceci pourrait être employé comme vaccin. Nous gardons tel quel la partie de la protéine qui interagit avec un récepteur de surface cellulaire appelée CD4, mais nous remodelons le reste pour augmenter leur stabilité. Les modélisations ayant la plus basse énergie parmis toutes les unités retournées seront analysées ici, et les plus prometteuses seront envoyés à nos collaborateurs au NIH pour les examiner en tant que possibles vaccins.

Cette première série d'unités de travail est relativement petite -- unités de travail commençant par « PSH » ; la semaine prochaine, nous enverrons un groupe beaucoup plus grand et nous leur donnerons des noms plus instructifs ainsi vous pouvez mieux visualiser ce que vous calculez

Source : Journal du Dr David Baker sur le forum de Rosetta@Home

Heyoka

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Rosetta - Actualités
« Réponse #1 le: 19 décembre 2006 à 11:47 »
Aujourd'hui, j'ai rencontré Nancy Hutchinson et son équipe d'éducateurs qui travaillent étroitement avec des professeurs à la mise sur pied dans les lycées d'ateliers scientifiques en biologie moléculaire et des protéines. Nous sommes très heureux à l'idée de travailler ensemble, d'intégrer rosetta@home à ces ateliers, et de développer une version « virtuelle » du cours qui fournira une introduction complète aux protéines et aux fondamentaux scientifiques de rosetta@home sans que les lycéens aient forcément les pré-requis scientifiques. Tim Herman, qui produit de magnifiques modèles de protéines pour les étudiants participera également à cette expérience humaine (voir http://www.rpc.msoe.edu/cbm/ (anglais)). Le programme de Nancy pour les professeurs est décrit à l'adresse suivante : http://www.fhcrc.org/science/education/educators/sep/ (anglais)

Heyoka

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Rosetta - Prévision des complexes protéine-protéine
« Réponse #2 le: 19 décembre 2006 à 11:47 »
Le mois précédent, Chu Wang a obtenu des résultats extrêmement encourageants. Précédemment l'équipe Rosetta était capable de prévoir la structure d'un complexe protéine-protéine en ayant comme point de départ la structure de chacunes des deux protéines prises indépendamment, mais ceci uniquement lorsque ces deux structures ne changeaient pas significativement, lorsqu'elles interagissaient entre elles. Maintenant Chu est capable de produire des prévisions précises pour les complexes dont la structure des protéines individuelles change considérablement au moment de la liaison. Il est capable d'obtenir de tels résultats en optimisant simultanément la position relative des deux protéines ainsi que leurs structures. Inutile de dire que c'est une recherche extrêmement exigeante en ressource informatique qui ne pourrait être mené sans Rosetta@Home.

C'est une étape extrêmement importante, puisque les recherches de Chu devraient maintenant permettre la prévision des interactions protéine-protéine en général, ce qui est quelque chose d'extrêmement utile en biologie moléculaire.

Heyoka

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Brian Kidd vient juste de me montrer des résultats très prometteurs dans un autre domaine de recherche: la modélisation des changements conformationnels de la protéine. De nombreuses protéines changent leur structure et leur fonction lorsqu'elles se lient à une petite molécule d'activation. Brian vient juste de commencer les calculs sur rosetta@home, et a déjà obtenu des résultats passionnants, en partant de la structure des protéines liées à de tels activateurs, s'il retire la petite molécule, la protéine commute de nouveau à l'état obtenu expérimentalement en l'absence de cette petite molécule. C'est une étape vers la modélisation des mouvements qui sont la base des voies de signalisation utilisées pour la communication à l'intérieur et entre des cellules.

Heyoka

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Le Journal de Rosetta@home par David Baker
« Réponse #4 le: 06 juillet 2006 à 20:59 »
Source : http://www.boinc-af.org/  :)

29 Juin 2006

Aujourd'hui j'ai rencontré les personnes qui conçoivent les programmes de sciences des lycées et collèges publics pour discuter de la possibilité d'incorporer rosetta@home dans les cours de science. Je pense que participer à un vrai projet de recherche pourrait être plus inspirant que de juste apprendre de la théorie ; Je n'ais moi même presque jamais trouvé  les cours de science très amusant ou intéressant -- ce qui est passionnant c'est de découvrir les nouvelles choses , pas d'apprendre des choses découvertes  il y a bien longtemps. Quoi qu'il en soit, ils étaient très intéressés et nous devrions avoir quelques projets pilotes dans ces écoles.

Ce message board a été ce qui m'a donné l'idée pour monter un tel projet -- il m'a été vraiment amusant et gratifiant d'essayer d'expliquer notre recherche et de répondre à toutes vos questions. En vue de rendre le projet plus éducatif, nous travaillons, avec l'aide d'un expert de Microsoft en la matière , pour accroitre la réotractivité avec vous les participants en ce qui concerne les résultats que vos propres ordinateurs calculent. Si tout va bien vous le découvrirez dans peu de temps.

 

28 Juin 2006

Les cibles du CASP (Critical Assessment of techniques for protein Structure Prediction - concours international des meilleurs programmes de prédiction de repliement des protéines) continuent à nous être renvoyés et nous sommes pleinement occupés à analyser les résultats. Nous avons moins d'un jour pour chaque cible. En comparant ceci avec le temps nécessaire pour résoudre ce type de structure à l'aide de la cristallographie aux rayon X ou de la R.M.N. (Résonnance Magnétique Nucléaire) :  il aurait fallu une bonne année, et souvent grâce à l'aide considérable de l'intuition humaine. Peut-être que les prédictions de structures expérimentalement déterminées seraient légérement meilleure en qualité mais c'est sans commune mesure avec le temps qu'il faudrait passer pour arriver à un résultat finalement très proche.


Deux questions pertinantes ont été soulevée sur le crunching boards :

Etant donné que de nouvelles méthodologies sont en développement, il y aurait-t-il un moyen pour améliorer le mécanisme utilisé qui consiste en quelque sorte à chercher une aiguille dans une botte de foin et de plutot commencer par exemple à se concentrer autour de la structure réelle des proteines ?


Réponse : les bons modèles seront toujours une fraction infime des structures générés juste parce qu'il y a énormément de conformations (arrangements) alternatifs pour une chaîne de protéine. Mais pour avoir confiance en les prédictions obtenues, il doit y avoir une convergence entre les plus basses énergies obtenues sur une structure simple. Comme nos méthodes s'améliorent et que la puissance de calcul augmente, trouver les bons modèles équivaudra toujours à trouver une « aiguille dans une botte de foin » dans la totalité de la population globale, mais dominera de plus en plus dans cette population les modèles ayant les plus basses structures énergétiques


Et est-ce que ce le but  (d'après ce que je comprends) du projet se déplace vers une phase de conception/amarrage ?

Réponse : Non, alors ça c'est la solution au problème de prévision de structure, ce n'est pas nécessaire pour la réussite de la conception et de l'amarrage  (certainement, bien que, des méthodes plus précises de prévision effectuent les deux domaines). Nous avons déjà eu des succès considérables avec la conception et l'amarrage. Après le CASP nous mettrons en place la phase d'amarrage et nous concevrons des calculs sur l'application rosetta@home, tout comme nous continurons à améliorer nos méthodes de prévision de structure.

 

21 juin 2006

Les cibles de CASP continuent à entrer, et nous avons plus à faire que jamais--notre « salle de commande du CASP » avec Rhiju, Bin et d'autres personnes qui passent rageusement à travers les cibles, des morceaux de papier avec diverses informations sur chacune des cibles dispersé un peu partout dans la pièce, etc. vous pouvez imaginer la scène !

Les structures de quelques unes des cibles ont maintenant été publié , mais ils sont tous dans la catégorie « comparative modeling » (modélisation comparative)  c'est à cet endroit que la copie d'une structure connue donne déjà une bonne solution (nous essayons d'affiner ces modèles commençants en utilisant la partie du protocole de Rosetta fonctionnant en haute résolution). Nous n'avons pas employé Rosetta pour calculer ces protéines car ils prennent moins du temps. Nos résultats sont bons comparés à ceux des serveurs automatiques, mais nous ne saurons pas de quelle façon ils s'assemblent comparé aux résultats des autres participants et ceci jusqu'à la réunion de novembre.

Nous avons obtenu plusieurs nouvelles passionnantes hier d'une expérience analogue de prévision appelé CAPRI sur un amarrage protéine-protéine. Pour ce problème, qui consiste à trouver la plus basse énergie pour un arrangement couplé de deux structures de protéine et qui donne les coordonnées des protéines prisent isolement, notre approche est très semblable à ce qui fonctionne sous rosetta@home--il y a une première recherche en basse résolution suivie de l'affinage au niveau atomique. Chu Wang, un étudiant agrégé du groupe, a fait une prévision pour la série la plus récente de CAPRI, et elle s'est s'averée être mieux faite que toutes les autres prévisions fait par le groupe :

http://capri.ebi.ac.uk/round10/R10_T26/ (déroulez jusqu'en bas « medium predictions »( « prévisions moyennes ») ; nous en sommes au groupe 80).


En conclusion, pour répondre à une question posée sur le forum de discussion, beaucoup de protéines se composent d'une multitude de « domaines » indépendamment pliés. Dans la plupart des cas, il est possible d'identifier l'ordre de l'acide aminé à l'endroit même où sont situés les frontières entre les domaines, et dans ces cas nous effectuons des calculs de repliement séparément pour chaque domaine. Ceci à fin de produire des modèles pour différentes parties d'un ordre d'acide aminé, et nous devons alors assembler ces derniers dans une structure cohérente. Pour celà nous employons un protocole encore très semblable à celui que vous faites fonctionner, sauf que la seule variation permise est dans l'éditeur de liens entre les domaines, en général autour 10 résidus, alors que la structure à l'intérieur du domaine est maintenue fixe (c'est tout à fait analogue au problème d'amarrage que j'ai mentionné ci-dessus).

[AF>Libristes>Jip]Augure

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Le Journal de Rosetta@home par David Baker
« Réponse #5 le: 19 décembre 2006 à 22:52 »
nouvel épisode du journal posté le 12/12/2006 :

Hier et aujourd'hui Bill Schief et moi avons assisté à un meeting de la fondation Gates sur la COLLABORATION POUR LA DÉCOUVERTE D’UN VACCIN CONTRE LE SIDA.
Je me suis entretenu pendant un long moment avec plusieurs des chefs dans le secteur de la conception d’un vaccin et nous avons établis beaucoup de nouvelles collaborations passionnantes. La mise au point de structure protéique par informatique n’a jamais été appliquée à la conception d’un vaccin auparavent, et il y a de nombreuses et énormes choses à faire. Par exemple, hier nous avons parlé au directeur du centre de recherches sur les vaccins du NIH au sujet de concevoir des vaccins contre la grippe, et avec d'autres experts en virus au sujet de concevoir des vaccins d'herpès.
 
Les présentations lors de la réunion sont principalement fait par les chefs de chacun des nouveaux projets de conception de vaccin dans lesquels la fondation Gates a commencé à placer des investissements il y a plusieurs mois, mais également des personnes de base de la fondation décrivant leur perspective, y compris aujourd'hui un entretien par Bill Gates.
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pas93

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Rosetta [découverte] : recherches sur le VIH
« Réponse #6 le: 26 février 2007 à 00:51 »
Traduction du message de David Baker

Une des principales avancées qui constitue la base de notre travail pour concevoir un vaccin contre le virus de l'immunodéficience humaine (VIH) a été récemment publié dans le journal scientifique Nature par le groupe de recherche du Dr. Peter Kwong, avec qui nous collaborons étroitement. Le groupe du Dr. Kwong a déterminé de quel manière un anticorps peut neutraliser le virus en se liant à l'une des protéines de surface du virus. Dans les calculs que nous menons actuellement sur Rosetta, nous utilisons la structure qui vient d'être publié, et que le Dr. Kwong nous avait fournis il y a maintenant quelques mois. Notre but est de concevoir de petits imitateurs de la protéine du virus qui on l'espére produira des anticorps semblables lorsque les gens seront vaccinés. Vous pouvez avoir connaissance des découvertes du Dr. Kwong en achetant le journal Nature du 15 février dans un kiosque à journaux (son travail est annoncé sur la couverture !) ou en lisant les communiqués de presse ; voilà la première partie d'un de ces communiqués de presse :

 Les scientifiques dévoilent une protéine du VIH qui pourrait donner la clé vers le développement d'un vaccin contre le SIDA.


Dans ses conclusions qui pourraient avoir des implications profondes vers la conception d'un vaccin contre le SIDA, une équipe de chercheurs issus de l'Institut national américain contre les allergies et les maladies infectieuses (NIAID), et de l'institut national de la santé (NIH), ont produit une image à l'échelle atomique de l'une des protéines de surface du virus pendant qu'elle se liait à un anticorps. À la différence des autres protéines du virus constamment en mutation, cette élément protéique est stable mais plus fondamentalement, selon les chercheurs, il semble vulnérable aux attaques d'un anticorps particulier connu sous le nom de b12, qui est capable de neutraliser le VIH.



Image obtenue par cristallographie aux rayons X montrant l'anticorps b12 (vert) en contact avec le site stable (jaune) de la protéine gp120 (rouge). (Source : NIAID)

Image haute résolution (JPG, 15 Mo)



"Créer un vaccin contre le VIH est un des grands défis scientifiques de notre temps", a déclaré Elias Zerhouni, le directeur des Instituts nationaux de santé américains (NIH), estimant que les chercheurs ont "révélé un trou dans l'armure du VIH, ouvrant ainsi une nouvelle voie pour affronter ce défi".

L'équipe de recherche a été dirigé par Peter Kwong, Ph.D., du NIAID Vaccine Research Center(VRC). En collaboration avec d'autres scientifiques du NIAID et de l'institut national de Cancer (NIH) et grâce à l'expertise de l'institut du Cancer Dana-Farber de Boston, et de l'institut de recherche de recherche Scripps de La Jolla, Californie. Cet article est paru le 15 février dans le journal Nature et est maintenant accessible en ligne.

"Ce travail du Dr. Kwong et de ses collègues nous fournit une image précise, longtemps recherchées, de l'interaction entre la protéine externe du VIH (gp120) et les anticorps servant à la neutraliser", précise Anthony S. Fauci, le directeur du NIAID. "Cette découverte pourrait aider au développement d'un vaccin".

News de Heyoka

pas93

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Rosetta [découverte] : recherches sur le VIH
« Réponse #7 le: 26 février 2007 à 00:56 »
Heyoka je t'es mis ta news ici cela vaut le coup elle est très important ;)


VIVE Rosetta si grace à Rosetta ils arrivent à trouver un vaccin contre le SIDA le projet Rosetta fera énormément parler de lui. Je fait du 100% Rosetta pour fêter ça :bounce:  :bounce:

BlackStar95

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Rosetta [découverte] : recherches sur le VIH
« Réponse #8 le: 26 février 2007 à 10:04 »
c'est incroyable !!!!
c'est super !! un vaccin pour le SIDA ...  :bounce:  :bounce:  :bounce:  :bounce:  :bounce:
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Douglas Riper

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Rosetta [découverte] : recherches sur le VIH
« Réponse #9 le: 26 février 2007 à 13:21 »
Excellente nouvelle :)

pas93

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Rosetta [découverte] : recherches sur le VIH
« Réponse #10 le: 26 février 2007 à 17:44 »
Je suis rentrée en contact avec Techno-science pour qu'il passe une news sur ça sur leur site. Je créer un topic justement ici:  http://forum.boinc.fr/boinc/LAllianceFrancophone/Teams/team-mediatisation-sujet_186_1.htm

korn-57

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Rosetta [découverte] : recherches sur le VIH
« Réponse #11 le: 27 février 2007 à 21:20 »
Aller hop

c'est parti !

Wu Wus quand tu nous tiens ! lol

rom_185

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Rosetta [découverte] : recherches sur le VIH
« Réponse #12 le: 10 juin 2007 à 01:47 »
Pardon pour la remonter de topic mais je ne pense pas qu'un nouveau topic pour ma question soit nécessaire.

Si un vaccin est trouvé, comme il sera sans brevet, je ne pense pas que des groupes pharmacologique vont si intéressés car ils n'auront rien a y gagné.
Non ?
J'espere me trompé et que des laboratoires vont le commercialisé une fois trouvé :)

Merci :jap:
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pas93

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Rosetta [découverte] : recherches sur le VIH
« Réponse #13 le: 10 juin 2007 à 02:29 »
Je ne suis pas un pro en ça, mais si il n'y à pas de brevet déposé, il gagneront toujours de l'argent, mais le vaccin existerais sous de nombreuse forme, et ne sera pas trop chère car soumi à la concurrence.

rom_185

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Rosetta [découverte] : recherches sur le VIH
« Réponse #14 le: 10 juin 2007 à 12:09 »
Citer
Je ne suis pas un pro en ça, mais si il n'y à pas de brevet déposé, il gagneront toujours de l'argent, mais le vaccin existerais sous de nombreuse forme, et ne sera pas trop chère car soumi à la concurrence.

Merci pas93  :jap:
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pas93

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Rosetta [découverte] : recherches sur le VIH
« Réponse #15 le: 10 juin 2007 à 23:52 »
Il n'y à pas de quoi, mais je ne suis pas trop un pro de ça, donc je peut m'être trompé, enfin je ne pense pas. :bounce:  :bounce:

Heyoka

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Rosetta [découverte] : recherches sur le VIH
« Réponse #16 le: 12 juin 2007 à 21:41 »
Oui c'est ça.
C'est la même chose que pour des médicaments génériques.

Heyoka

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Rosetta - Maladie d'Alzheimer
« Réponse #17 le: 21 septembre 2006 à 17:40 »
Nous venons juste de commencer à modéliser la structure des fibrilles qui s'accumulent chez les personnes atteintes de la maladie d'Alzheimer. Phil Bradley a développé de nouvelles méthodes vraiment très intéressantes qui lui permettent de modéliser le repliement de la protéine et de l'assembler simultanément à l'intérieur des fibrilles. Nous collaborons avec des personnes qui font des mesures expérimentales sur les fibres, elles nous fournissent les contraintes qui seront importantes pour évaluer nos modèles. Je vous tiendrais au courant sur ces calculs, et si tout va bien vous les verrez fonctionner sur vos écrans de veille dans peu de temps. (En plus de son importance médicale, le repliement réalisé simultanément à la formation de fibres spirales est vraiment parfait pour l'observation !).

BlackStar95

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Rosetta - Maladie d'Alzheimer
« Réponse #18 le: 21 septembre 2006 à 19:06 »
c'est à dire qu'il vont nous faire cherché un remède contre la maladie d'Alzheimer ??
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Rosetta - Maladie d'Alzheimer
« Réponse #19 le: 21 septembre 2006 à 19:56 »
Si les fibrilles qui s'accumulent c'est bien se qui créer la Maladie d'Alzheimer

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Rosetta - Maladie d'Alzheimer
« Réponse #20 le: 21 septembre 2006 à 20:22 »
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« Réponse #21 le: 21 septembre 2006 à 20:40 »
Citation de: nicodu95
c'est à dire qu'il vont nous faire cherché un remède contre la maladie d'Alzheimer ??


Je pense que c'est plus au niveau de la recherche fondamentale, ça m'étonnerait qu'on aboutisse directement à un remède en faisant tourner pendant quelques semaines la modélisation de la structure des fibrilles sur Rosetta.
Mais cette recherche fondamentale est quand même une étape indispensable pour mieux comprendre la maladie, et pourquoi pas à terme la mise au point d'un remède.
Ces unités arriveront sans doute après les unités PSH_0002_ qui sont elles vraiment orientées vers la conception d'un vaccin contre le Sida.
Pour l'instant même sur Ralph on ne calcule pas encore ces unités de modélisation des fibrilles.
Je n'ais que des unités PSH_0002_ et 1 unité t353_BOINC_FOLLOWUP_ABRELAX_SAVE_ALL_OUT_BARCODE_hom001 (d'ailleurs cette dernière unité je me demande à quoi elle sert sur Ralph)

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« Réponse #22 le: 13 novembre 2006 à 14:43 »
De toutes façons et pour le moment, pour ceux qui sont atteints, le seul espoir est de stopper l'évolution.

C'est pourquoi il est important que la recherche avance...
Pour ma mère, c'est trop tard.
Quand le dernier arbre sera abattu, la dernière rivière empoisonnée, le dernier poisson capturé, alors le visage pâle réalisera que l'argent ne se mange pas.

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Rosetta - Maladie d'Alzheimer
« Réponse #23 le: 15 octobre 2007 à 11:08 »
Une amélioration est possible, j'en ai obtenu une sur la personne de ma belle-mère, sans aucun médicament, en lui donnant une nourriture exclusivement crue : à midi : copieuses salades de légumes crus assaisonnés d'huile d'olive et de poudre de noisettes ou d'amandes (à cause de l'absence de dents ne permettant pas de mâcher ces oléagineux), par exemple : tomates, avocats, concombres, persil, poivron rouge, carottes râpées ou céleri-rave râpé, et toutes sortes d'autres légumes de saison, le tout coupé en tous petits morceaux. Suivis d'un dessert composé soit de fruits frais de saison, soit d'une salade de fruits frais assaisonnés de miel (pas de sucre !).
Le soir : 4 ou 5 bananes de culture biologique (elle s'est mise à en raffoler, elle qui n'en avait quasiment jamais mangé de sa vie !)
Pour suivre les conseils du docteur Seignalet (voir le site du même nom), j'ai supprimé totalement les céréales et les produits laitiers. Après 10 jours de ce régime on a pu observer un arrêt des délires qui étaient devenus permanents chez elle avant ce régime, et on a pu de nouveau avoir des conversations sensées avec elle. Les voisins qui n'étaient pas au courant de cette démarche alimentaire ont spontanément remarqué une nette amélioration de son comportement, et sans que j'aborde moi-même le sujet avec eux, ils m'ont fait part de leurs observations et m'ont demandé quel médicament avait été administré à ma belle-mère. Ils ont eu du mal à croire qu'elle n'en prenait aucun !
L'amélioration dura environ 6 mois, puis fut suivi d'une stabilisation qui dura environ un an et fut suivie d'une très lente reprise de la dégradation, qui malgrès tout peut-être considérée comme un "progrès" dans la mesure où l'évolution de la maladie avant le changement d'alimentation était beaucoup plus rapide.
Après un an et demi de cette phase de dégradation, elle fut placée en maison médicalisée pour personnes âgées dépendantes, où le régime cru ne pouvait pas être appliqué, et où elle fut mise au même régime que les autres pensionnaires.
En 3 ou 4 mois, elle perdu l'usage de la parole et de la compréhension, (qu'elle avait encore intacts à son entrée), et elle perdit aussi le sens de l'équilibre dans la marche. La vitesse de dégradation fut spectaculaire depuis son placement das cette maison, où pourtant elle était fort bien traitée, selon les critères habituels.

Les habitudes alimentaires qu'avait ma belle-mère jusqu'à sa maladie étaient aux antipodes de ce régime cru, et ont pu contribuer à l'apparition précoce de sa maladie : tout très cuit même les fruits, beaucoup de pain, beaucoup de boissons très sucrées, des pâtes, des biscuits, du fromage, des steacks hâchés, en abondance, trop peu de fruits et légumes, et une consommation excessive de bière les dernières années avant sa maladie.

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Rosetta - Maladie d'Alzheimer
« Réponse #24 le: 15 octobre 2007 à 11:18 »
Attention :
Le Conseil National de l'Ordre des Médecins émet toutefois une mise en garde sur ce "régime de nutrition" (cf. § controverse), et la communauté scientifique est très réservée sur son efficacité.
Voir http://fr.wikipedia.org/wiki/Nutrition_Seignalet

C'est marrant, quand je vois un remède miracle comme ça, j'ai toujours tendance à être sceptique !
Maintenant, je n'ai pas dit que c'est impossible ou complètement faux, mais prudence quand même